Valina
La valina è un amminoacido utilizzato dagli esseri viventi per la sintesi delle proteine. Viene indicato comunemente con le sigle V o Val ed è codificato sull'RNA messaggero dai codoni GUU, GUC, GUA e GUG.
Storia
La valina fu isolata per la prima volta dalla caseina nel 1901 da Hermann Emil Fischer.[1] Il nome valina deriva dall'acido valerico, che a sua volta prende il nome dalla pianta valeriana per la presenza dell'acido nelle radici della pianta.[2]
Struttura
La valina, come tutti gli amminoacidi, è composta da un gruppo amminico () e da uno carbossilico (). La catena laterale è alifatica e ramificata ( sostituente chiamato isopropile), il che rende la molecola apolare. Siccome la molecola presenta un gruppo a carattere basico (quello amminico) ed uno a carattere acido (quello carbossilico), viene definita anfotera in quanto può mostrare entrambi i comportamenti a seconda del pH.
Il punto isoelettrico della valina, ossia il valore di pH in cui l'amminoacido si dissocia nella sua parte acida () e si protona nella sua parte basica (), è 6,00. Questo valore lo si ottiene dalla media tra la costante di dissociazione acida e quella basica. L'amminoacido così dissociato viene definito zwitterione, il quale presenta cariche negative e positive in uguali quantità e dunque, carica globale neutra. Questa proprietà impedisce ad uno zwitterione di subire una migrazione elettroforetica.
Siccome al carbonio 2, chiamato anche carbonio α, sono legati 4 sostituenti differenti (, isopropile, e ), viene identificato in quest'ultimo uno stereocentro. A seconda di come sono orientati tridimensionalmente questi sostituenti, possono identificarsi 2 enantiomeri: l'acido 2(S)-ammino-3-metilbutanoico e l'acido 2(R)-ammino-3-metilbutanoico. Queste due molecole hanno attività ottica e quindi si possono distinguere l'L-valina come la D-valina.
Con il nome "valina" si intendono in genere le miscele racemiche.
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Struttura dell'L-valina -
Struttura della D-valina
L-valina
L'enantiomero L della valina è quello utilizzato dagli esseri viventi terrestri come mattoncino per costruire le proteine. Non è sintetizzato nel nostro organismo, per cui rientra in quella categoria di amminoacidi definiti essenziali, che sono da introdurre con la dieta.
Biosintesi
La valina, come altri aminoacidi a catena ramificata, è sintetizzata dalle piante, ma non dagli animali.[3] È sintetizzato nelle piante e nei procarioti attraverso diversi passaggi a partire dall'acido piruvico. La parte iniziale del percorso porta anche alla sintesi della leucina. L'intermedio α-chetoisovalerato subisce un'amminazione riduttiva con glutammato.
Metabolismo
Come altri aminoacidi a catena ramificata, il catabolismo della valina inizia con la rimozione del gruppo amminico per transaminazione, dando α-chetoisovalerato, che viene convertito in isobutirril-CoA attraverso la decarbossilazione ossidativa da parte del complesso enzimatico α-chetoacido deidrogenasi.[4] Questo viene ulteriormente ossidato in succinil-CoA, che può entrare nel ciclo dell'acido citrico.
Malattie metaboliche
La scomposizione della valina è disturbata nelle seguenti malattie metaboliche:
Utilizzi
La L-valina è l'amminoacido necessario per la sintesi proteica, ma è utilizzabile dall'organismo umano anche per la produzione di energia da alimenti molto proteici o in caso di mobilizzazione di riserve proteiche endogene. La valina serve per esempio, come gli altri due aminoacidi con catena di idrocarburi ramificata: leucina e isoleucina, al nutrimento del muscolo. Questo è importante durante sforzi prolungati o in fasi di fame, quando il corpo deve attingere alle proprie riserve interne. La distruzione della valina dà luogo a propionil-CoA che, dopo la conversione in succinil-CoA, contribuisce al completamento del ciclo di Krebs.[5]
Resistenza all'insulina
Come altri aminoacidi a catena ramificata, anche la L-valina è associata all'insulinoresistenza: si osservano livelli più elevati di valina nel sangue di topi, ratti e umani diabetici.[6] I topi nutriti con una dieta di deprivazione di valina per un giorno hanno migliorato la sensibilità all'insulina e l'alimentazione di una dieta di deprivazione di valina per una settimana riduce significativamente i livelli di glucosio nel sangue.[7] Nei topi obesi e insulinoresistenti, una dieta con livelli ridotti di valina e degli altri aminoacidi a catena ramificata determina una riduzione dell'adiposità e una migliore sensibilità all'insulina.[8] Negli esseri umani, una dieta povera di proteine abbassa i livelli ematici di valina e diminuisce i livelli di glucosio nel sangue a digiuno.
Cellule staminali ematopoietiche
La valina è essenziale per l'auto-rinnovamento delle cellule staminali ematopoietiche (HSC), come dimostrato da esperimenti sui topi.[9] La restrizione dietetica di valina esaurisce selettivamente le HSC presenti nel midollo osseo del topo. Il successo del trapianto di cellule staminali è stato ottenuto nei topi dopo 3 settimane di dieta a restrizione di valina. La sopravvivenza a lungo termine dei topi trapiantati è stata raggiunta quando la valina è stata restituita alla dieta gradualmente per un periodo di 2 settimane per evitare la sindrome da rialimentazione.
D-valina
Gli enantiomeri D degli amminoacidi a catena ramificata (D-BCAA dall'inglese D-branched-chain amino acid) come la D-leucina, la D-isoleucina e la D-valina sono noti per essere intermedi di antibiotici peptidici ed esibiscono una varietà di attività biologiche.[10] Tra queste è esclusa la sintesi proteica, dunque la D-valina è classificabile come amminoacido non proteinogenico.
Sintesi
La D-valina viene sintetizzata tramite l'amminazione enantioselettiva NADPHdipendente. Questa reazione, catalizzata nella sua prima fase dall'enzima D-amminoacido deidrogenasi e nella seconda fase dalla glucosio deidrogenasi, consuma 2 ossiacidi a favore della formazione degli amminoacidi D, consumando come fonte energetica il NADPH.
Abbondanza negli alimenti
Tra i cereali, la segale ne è molto ricca, con 530 mg per 100 g.
I seguenti esempi del contenuto di valina si riferiscono a 100 g di alimento. Di fianco è riportata la percentuale di proteine totali.[11]
| Alimento | Proteine totali | Valina | Percentuale |
|---|---|---|---|
| Carne di manzo cruda | 21,26 g | 1055 mg | 5,0 % |
| Petto di pollo crudo | 23,09 g | 1145 mg | 5,0 % |
| Salmone crudo | 20,42 g | 1107 mg | 5,4 % |
| Pollame | 12,58 g | 859 mg | 6,8 % |
| Latte vaccino, materia grassa 3,7% | 3,28 g | 220 mg | 6,7 % |
| Noci | 15,23 g | 753 mg | 4,9 % |
| Farina integrale di frumento | 13,70 g | 618 mg | 4,5 % |
| Farina integrale di mais | 6,93 g | 351 mg | 5,1 % |
| Riso non sbramato | 7,94 g | 466 mg | 5,9 % |
| Piselli secchi | 24,55 g | 1159 mg | 4,7 % |
La stima del fabbisogno giornaliero per un adulto sano oscilla - a seconda del metodo impiegato - tra i 10 e i 29 mg di valina per chilogrammo di peso corporeo.[12]
Note
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- ↑ J. M. Berg, J. L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Elsevier GmbH, München 2007; S. 697–698, 735, 746; ISBN 978-3-8274-1800-5.
- ↑ Template:Cita pubblicazione
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- ↑ Database dei principi nutritivi del Ministero dell'agricoltura degli Stati Uniti, ventunesima edizione.
- ↑ A. V. Kurpad, M. M. Regan, T. Raj, J. V. Gnanou: Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects. In: J. Nutr. 136(1 Suppl); Jan 2006: S. 256S–263S; PMID 16365094.
Voci correlate
- Amminoacido
- Amminoacidi essenziali
- Amminoacidi ramificati
- Amminoacidi proteinogenici
- Amminoacidi non proteinogenici